„Es ist das erste Zentrum dieser Art in Norddeutschland, in dem diese spezielle Spektroskopie möglich wird“, sagt Professor Björn Corzilius, der 2019 in die Abteilung für Physikalische Chemie der Universität Rostock berufen wurde und seitdem das NMR-Kompetenzzentrum im Forschungsbau des Departments Leben, Licht & Materie an der Universität Rostock leitet. Der international erfahrene Forscher war vier Jahre in den USA und mit der dynamischen Kernpolarisation, also der Ausrichtung der Atomkerne im Magnetfeld, beschäftigt. Dort hat der 41-jährige Wissenschaftler maßgeblich die DNP-Spektroskopie international vorangebracht.
Das mit knapp zwei Millionen Euro dotierte Projekt finanzieren die Universität mit Landesmitteln und die Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG).
Anfang des neuen Jahres 2021 erwarten die Rostocker Wissenschaftler ein neues DNP-Spektrometer, „das die anspruchsvollen Forschungen in wunderbarer Weise ergänzt“, sagt der Wissenschaftler und Vater eines Sohnes. Bereits vor vier Jahren hat Professor Ralf Ludwig ebenfalls aus der Physikalischen Chemie weitsichtig die Weichen für diese neue Forschung in Rostock gestellt, die international in der ersten Liga mitspielt.
Björn Corzilius, gebürtiger Hesse, der seine wissenschaftliche Karriere an der Goethe-Universität Frankfurt am Main startete und bis heute mit Professor Harald Schwalbe die Zusammenarbeit pflegt, wird in dem neuen Zentrum mit Hilfe von Kernspinresonanz-Spektroskopie die Struktur von Proteinen untersuchen. Sie würden die Grundlagen für das Erforschen von Krankheiten bilden, sagt Corzilius. Ihm ist es erstmals gelungen, die Abstandsabhängigkeit der dynamischen Kernpolarisation experimentell nachzuweisen und zur Strukturaufklärung von Proteinen zu verwenden. Dadurch werde es beispielsweise möglich, die NMR-Spektroskopie um ein Vielfaches zu verbessern, sagt der Forscher, der vier Doktoranden betreut. Alle eint das Ziel, die Funktion von Proteinen zu verstehen.
„Gemeinsam mit den Frankfurter Kollegen gelang es“, sagt Corzilius, „Kerne der Stickstoffatome im Protein mehr als hundertfach über den thermischen Betrag zu polarisieren. So sei es möglich geworden, die Geschwindigkeit, mit der sich die Polarisation im Protein aufbaut, genau zu messen. Dadurch können Metallionen ganz gezielt in Biomoleküle eingebaut und deren nähere Umgebung auf atomarer Ebene beobachtet werden. So lässt sich nicht nur die Struktur von Proteinen genauer als bisher bestimmen, sondern auch eventuelle Veränderungen oder Wechselwirkungen im Rahmen von Krankheiten können erkannt werden. Die entsprechende wissenschaftliche Veröffentlichung hat es aufgrund des großen Interesses sogar aufs Titelblatt der Fachzeitschrift Physical Chemistry Chemical Physics geschafft.
Corzilius sieht in der NMR-Spektroskopie einen großen Vorteil. Denn: „Jedes Atom der Aminosäuren im Protein gibt ein Signal. Anhand dieser Signale können die Abstände zwischen den Atomen bestimmt werden, ein computergestütztes Programm, das von Forschern der Universität Leipzig eigens dafür entwickelt wurde, berechnet daraus die Struktur des Proteins“, sagt der Professor. Er setzt auf interdisziplinäre Zusammenarbeit und sieht den Campus Südstadt in Rostock dafür als beispielgebend.
Text: Wolfgang Thiel
Kontakt:
Prof. Dr. Björn Corzilius
Universität Rostock
Institut für Chemie
Tel.: +49 381 498-8979
bjoern.corziliusuni-rostockde
Web: http://www.solidstateDNP.com